разбор

Нобелевскую премию по химии дали за мгновенную заморозку биологических образцов. Почему это важно?

Источник: Meduza

4 октября были названы имена лауреатов Нобелевской премии по химии — ее получили Жак Дюбоше, Хоаким Франк и Ричард Хэндерсон за разработку криоэлектронной микроскопии, которая позволяет мгновенно замораживать и изучать биологические образцы. С помощью этого метода ученые могут исследовать биомолекулы, остановленные в движении, что «расширяет общие познания химических принципов жизни и возможности в разработке лекарств». Совместные исследования Дюбоше, Франка и Хэндерсона позволили с 2013 года получать трехмерные изображения биологических образцов на микроскопическом уровне. «Медуза» попросила заведующего лабораторией молекулярной генетики МФТИ Илью Манухова объяснить, что это за технология и в чем ее важность.

Что такое криоэлектронная микроскопия?

«Крио» — значит, охлаждение или заморозка; электронный микроскоп — микроскоп, который получает изображение с помощью пучка электронов, в отличие от светового, который использует световой поток. Анализ данных, полученных таких микроскопом, происходит с помощью специальных детекторов. Нобелевскую премию дали как раз за улучшение детекторов в электронном микроскопе, с помощью которых возможно производить исследование белков — с меньшим количеством «шума», что позволяет более точно увидеть, как летят электроны.

Вообще электронная микроскопия была придумана довольно давно — еще в конце 1920-х годов, когда Владимиром Зворыкиным были созданы первые электронно-лучевые трубки. Считается, что первый электронный микроскоп сделал [инженер из Германии] Макс Кнолл в 1931-м. Детекторы в электронных микроскопах со временем улучшались, и к 1970-м годам эти микроскопы стали активно применяться на практике в биологии и химии.

Детекторы продолжали совершенствоваться; мы получили разрешение, достаточное, чтобы увидеть отдельный белок. Это важно, потому что до сих пор структура белка определялась с помощью двух методов — кристаллографического и [ядерно-магнитного резонанса] ЯМР. То есть чтобы получить данные о структуре белка, нужно было сначала получить кристалл, а потом этот кристалл облучить рентгеновскими лучами. Но далеко не все белки могут образовать кристалл. Метод, за который ученые получились Нобелевскую премию, позволяет просто взять один белок — и посмотреть, какой он из себя.

В чем прорыв?

Этому методу три-четыре года — и это действительно настоящий прорыв. Очень многие хотят знать структуру белка, механизм его действия — это фундаментально. Само по себе это знание ничего не дает: ведь когда у вас появилась домна, чтобы плавить металл, вы еще не знаете, что именно из этого металла будете делать, это просто технология, которая позволяет изучать механизмы работы разных белков. А что из этого делать в дальнейшем — второй вопрос.

С помощью этих знаний можно придумывать лекарственные препараты, которые будут вступать в взаимодействие с белками, модифицировать их активность. А можно создавать новые белки — заниматься белковой инженерией. Белки с новыми функциями человечество создавать до сих пор не умеет, для этого нам не хватает той самой базы — нужно знать, как работают различные белки, тогда мы сможем предположить, как сделать белок, наделенный конкретными функциями. Эта предсказательность в науке еще очень слабенькая, и зависит она от количества изученных белков.

Две главные отрасли, в которых пригодятся эти знания, — биотехнология и медицина. Например, создание кормовых добавок, красителей или заменителей нефтехимической продукции. Для биотехнологии знать, как работают ферменты, просто необходимо. И современная медицина тоже должна знать, как работают белки. Это один из шагов, в том числе, и в сторону создания лекарства против рака.